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Caseins micelles crosslinked with transglutaminase: foaming properties as a function of pH

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dc.contributor Martins, Evandro
dc.contributor Silva, Naaman Francisco Nogueira
dc.contributor.advisor Carvalho, Antônio Fernandes de
dc.creator Devaud, Atalita dos Santos
dc.date.accessioned 2019-09-03T14:09:15Z
dc.date.available 2019-09-03T14:09:15Z
dc.date.issued 2019-02-20
dc.identifier.citation DEVAUD, Atalita dos Santos. Caseins micelles crosslinked with transglutaminase: foaming properties as a function of pH. 2019. 71 f. Dissertação (Mestrado em Ciência e Tecnologia de Alimentos) - Universidade Federal de Viçosa, Viçosa. 2019. pt-BR
dc.identifier.uri https://locus.ufv.br//handle/123456789/26819
dc.description.abstract Caseins represents 80% of the cow”s milk proteins and are widely used 1n food industry due to their recognized foaming properties. The casein term refers to a mixture of four different casein fractions known as asl, as2, B, and K-caseim that are organized m structures called casei micelles (CMs). The foam properties of casei micelles are closely related to their structure, which 1s influenced by several factors, including pH variations. In this context, enzymatic crosslinking with transglutaminase (Tgase) can increase the stability of CMs against pH collapse. This work imitially does a review on foam structure and the main factors influencing the CMs structure and 1ts relation to foam stabihty. In addition, it approaches how Tgase enzymatic crosslinking increase CMs stabihty against pH variations. The hypothesis of expanding the use of CMs as foam stabilizers by Tgase crosslinking was raised. Thus, the objective of this study was to compare pH stability of CMs cross-linked with Tgase (CMs-Tgase) and native CMs, concerning foam stability. Different suspensions of native CMs (MCS-CMs) and CMs- Tgase (MCS-CMs-Tgase) were prepared at 27.5 g/L in deionized type 1 water with 2 mM CaCl». The ssamples were acidified at pH values ranging from pH 7.0 to pH 2.0, at intervals of 0.5. The samples obtamed were analyzed im terms of particle size, charge, surface tension, absorbance and foam stability. Tgase did not induce to a significant difference between the diameter of native CMs and CMs-Tgase. However, It led to greater stability in acid destabilization: while native CMs precipitated below pH 5.5, CMs- Tgase precipitated only from pH 3.5 to 4.5. This occurred nm part due to the change mm the isoelectric point (pI) of the CMs-Tgase, pH 4.7 (found for native CMs) to pH 4.3. Foams with MCS-CMs-Tgase presented higher half-lfe time than those with MCS- CMs from pH 5.0 to 2.0, forming foams that last for 48 hours at pH 5.0. The MCS- CMs-Tgase foams had lower half-lfe time at pH 7.0 to 5.5, compared to the MCS- CMs foams. The higher half-hfe time at pH 5.0 to 2.0 can be attributed to a greater amount of dispersed CMs and small suspended aggregates, which, because of particle size and protemm concentration, were able to prolong the lhfe of foams interfacial films. In relation to the lower stability found 1n the range of pH 7.0 to 5.5, It can be explained by the reduction of the amount of CMs able to unfold the air- water interfaces due to crosslinking, and to repulsive forces between particles at air/ water Interface. en
dc.description.abstract As caseínas representam 80% das proteínas do leite de vaca e são amplamente utilizadas na indústria de alimentos devido às suas reconhecidas propriedades espumantes. O termo caseína refere-se a uma mistura de quatro frações diferentes de caseina conhecidas como osl, os2, B e x-caseína que são organizadas em estruturas chamadas micelas de caseína (CMs). As propriedades da espuma das micelas de caseína estão intimamente relacionadas à sua estrutura, que é influenciada por vários fatores, incluindo variações de pH. Neste contexto, a reticulação enzimática com transglutaminase (Tgase) é capaz de aumentar a estabilidade de CMs contra o colapso por abaixamento do pH. Este trabalho inicialmente faz uma revisão sobre a estrutura da espuma e os principais fatores que influenciam a estrutura das CMs e sua relação com a estabilidade da espuma. Além disso, aborda como a reticulação enzimática Tgase aumenta a estabilidade dos CMs contra variações de pH. A hipótese de expandir o uso de CMs como estabilizadores de espuma pela reticulação de T'gase foi levantada. Assim, o objetivo deste estudo foi avaliar se a maior estabilidade ao pH de CMs reticulados com Tgase (CMs-Tgase) leva a maior estabilidade da espuma, comparativamente às CMs nativas. Diferentes suspensões de CMs nativas (MCS- CMs) e CMs-Tgase (MCS-CMs-Tgase) foram preparadas a 27.5 g / L em água deionizada tipo 1 com 2 mM de CaClh. As suspensões foram acidificadas a valores de pH variando de pH 7.0 a pH 2.0, em intervalos de 0.5. As amostras obtidas foram analisadas em termos de tamanho de partícula, carga, tensão superficial, absorbância e estabilidade da espuma. Tgase não induziu uma diferença significativa entre os valores de diâmetro de CMs nativas e CMs-Tgase. No entanto, a reticulação levou a uma maior estabilidade à desestabilização ácida: enquanto as CMs nativas precipitaram abaixo de pH 5.5, a CMs-Tgase precipitaram apenas de pH 3.5 a 4.5. Isso ocorreu em parte devido à mudança no ponto 1soelétrico (p1) da CMs- Tgase, que passou de pH 4.7 (encontrado para CMs nativas) para pH 4.3. As espumas com MCS-CMs-Tgase apresentaram maior tempo de meia-vida que aquelas com MCS-CMs, em pH 5.0 a 2.0, formando espumas que duram 48 horas em pH 5.0. As espumas formadas a partir de MCS-CMs-Tgase tiveram menor tempo de meia- vida em pH 7,0 a 5,5, em comparação com as espumas de MCS-CMs. A maior estabilidade em pH 5.0 a 2.0 pode ser atribuída a uma maior quantidade de CMs dispersas e pequenos agregados suspensos, que devido ao efeito do tamanho de partícula e concentração de proteína foram capazes de prolongar a vida útil dosfilmes interfaciais da espuma. Em relação à menor estabilidade encontrada em pH 7.0 a 5.5, 1sso pode ser explicado pela redução da quantidade de CMs capazes de se desdobrar as interfaces ar-água, devido à reticulação e às forças repulsivas entre as partículas na interface ar / água. pt-BR
dc.description.sponsorship Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior pt-BR
dc.language.iso eng en
dc.publisher Universidade Federal de Viçosa pt-BR
dc.rights Acesso Aberto pt-BR
dc.subject Caseína pt-BR
dc.subject Proteínas - Reticulação pt-BR
dc.subject Transglutaminases pt-BR
dc.subject Espumas pt-BR
dc.subject Leite - Proteínas pt-BR
dc.title Caseins micelles crosslinked with transglutaminase: foaming properties as a function of pH en
dc.title Micelas de caseínas reticuladas com transglutaminase: propriedades espumantes em função do pH pt-BR
dc.type Dissertação pt-BR
dc.subject.cnpq Tecnologia de Produtos de origem animal pt-BR
dc.creator.lattes http://lattes.cnpq.br/9840429809936205 pt-BR
dc.degree.grantor Universidade Federal de Viçosa pt-BR
dc.degree.department Departamento de Tecnologia de Alimentos pt-BR
dc.degree.program Mestre em Ciência e Tecnologia de Alimentos pt-BR
dc.degree.local Viçosa - MG pt-BR
dc.degree.date 2019-02-20
dc.degree.level Mestrado pt-BR


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