Caracterização das Modificações Pós-Traducionais das Proteínas Cristalinas Alfa, Beta e Gama do Cristalino de Felis catus

Abstract

Existe o consenso na literatura veterinária de que a incidência de catarata em gatos é geralmente menor do que em cães e em outros mamíferos. Contudo, os estudos moleculares das proteínas do cristalino de gatos, por serem escassos, não explicam essa diferença de incidência. Neste sentido, iniciamos estudos proteômicos do cristalino de gatos saudáveis a fim de caracterizar as proteínas mais abundantes. No geral, observa-se que as cristalinas alfa, beta e gama são as principais e mais abundantes proteínas encontradas no cristalino da maioria das espécies animais, chegando a cerca de 90% do total de proteínas de cada célula fibrosa, em mamíferos, sendo as responsáveis pela manutenção do correto índice de refração da luz no cristalino. Considerando-se que estas proteínas devem permanecer funcionais durante toda a vida do indivíduo, sem ciclo de troca ou renovação, e expostas ao estresse luminoso por tempo similar, modificações pós- traducionais ocorrerão nas cristalinas afetando sua função. Neste estudo, utilizou-se a abordagem bottom-up de análise proteômica para a identificação de modificações pós- traducionais em cristalinos saudáveis de gatos. Foram identificadas 13 cristalinas, com 44 modificações pós-traducionais em um total de 1.117 posições (sítios). Dentre as modificações mais frequentes destacaram-se as acetilações e fosforilações nas cristalinas alfa e as desamidações, que apresentaram algumas diferenças quanto à presença em relação à literatura. A identificação e caracterização das modificações pós-traducionais que ocorrem nas proteínas das famílias Cristalinas em Felis catus, contribuem como base para futuros estudos que busquem um melhor entendimento dos aspectos quanto a menor susceptibilidade do cristalino de gatos à catarata.

There is a consensus in the veterinary literature that the incidence of cataracts in cats is generally lower than in dogs and other mammals. However, the molecular study of the crystalline proteins of cats is still scarce. In this regard, we have initiated proteomic studies of healthy cats in order to characterize the most abundant proteins. Generally, alpha, beta and gamma crystalline are the main and most abundant proteins found in the lens of most animal species, reaching about 90% of the total proteins of each fibrous cell in mammals, being responsible for maintaining the correct index of light refraction in the lens. Considering that these proteins must remain functional throughout the life of the individual, without cycle of exchange or renewal, and exposed to light stress for a similar time, post-translational modifications will occur in the crystallines affecting their function. In this study, the bottom-up approach of proteomic analysis was used to identify post-translational modifications in cat healthy lens. Thirteen crystallines were identified, with 44 post-translational modifications in a total of 1,117 positions (sites). Among the most frequent modifications, acetylations and phosphorylations in alpha crystallines and deamidations stood out, which presented some differences in relation to the literature. The identification and characterization of the post-translational modifications that occur in the proteins of the crystalline families in Felis catus, contribute as a basis for future studies that seek a better understanding of the aspects about the lower cataract susceptibility of cats.