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Tipo: Dissertação
Título: Determinação das forças motrizes de formação e partição em sistemas aquosos bifásicos macromolécula + sal
Determination of the driven forces in the formation and partition in macromolecule + salt aqueous two-phase systems
Autor(es): Chamorro Rengifo, Andrés Felipe
Abstract: Sistemas aquosos bifásicos (SABs) são reconhecidos como eficientes na extração e purificação de diferentes compostos. Entretanto, as forças motrizes que dirigem a distribuição de diferentes solutos nos SABs ainda são pouco estabelecidas, principalmente porque existem poucos trabalhos focados em estudar os parâmetros termodinâmicos de partição de diferentes solutos. Isso impede a obtenção de conhecimentos científicos necessários para a modulação das propriedades fisico- químicas dos SABs afim de otimizar sua aplicação para a extração e purificação. Para abordar esta problemática, foram formados novos SABs com sais orgânicos (citrato de sódio, tartarato de sódio e succinato de sódio) ambientalmente seguros e poli(oxido de etileno), PEO, com massa molares 10000 e/ou 35000 g mol -1 nas temperaturas de 283,15, 298,15 e 313,15 K (capítulo 2). Além disso, um conjunto de SABs reportados na literatura e obtidos neste trabalho foi utilizado para avaliar o comportamento de partição da enzima quimosina (capítulo 3), avaliando a variação da energia livre de Gibbs de transferência ( transferência ), a variação da entalpia de ) e a variação da entropia de transferência ( ). Os resultados do segundo capítulo mostram que o processo de segregação de fase para todos os SABs obtidos foi endotérmico e entropicamente dirigido. A região bifásica do diagrama de fases aumentou na ordem citrato > tartarato > succinato, tornando-se maior com o incremento da massa molar do PEO. No capitulo 3 foi descoberto que a transferência da quimosina da fase inferior para a fase superior dos SABs avaliados foi entalpicamente dirigida com e A transferência da quimo- sina é um processo entalpica-entropicamente compensado com valores do potencial termodinâmico de partição compreendidos entre, . Também foi observado que o processo de partição da enzima é dependente da linha de amarração, natureza do cátion e do ânion, balanço hidrofóbico/hidrofílico e a massa molar da macromolécula.
Aqueous two-phase systems (ATPSs) are recognized as efficient for the extraction and puritication of different compounds. However, the motriz power that governs the distribution of different solutes in ATPSs are few understood, mainly because are few researches focused on the study of the partition thermodynamic of different solutes in these systems. This makes difficult to obtain the scientific knowledge necessary to the physic-chemistry properties modulation of ATPSs for optimizer their application for extraction and purification of solutes. In this sense, new ATPSs formed by organic salts (sodium citrate, sodium tartrate and sodium succinate) environmentally safe and poly (ethylene oxide), PEO, with molar mass 10,000 or 35,000 g mol -1 at 283.15, 298.15 and 313.15 K were formed (chapter 2). In addition, several ATPSs reported in the literature and obtained here were used for evaluate the behavior of enzyme chymosin (chapter 3). The transfer free energy change ( transfer enthalpy change ) and transfer entropy change ( ), ) were obtained. The second chapter results showed that the segregation process of phase for all ATPSs obtained was endothermic and entropic driven. The biphasic region on the phase diagrams increased follow: citrate > tartrate > succinate and increased as PEO mass molar increase. In the chapter 3, it was discovered that chymosin transfer from the bottom to top phase in the ATPS studies was enthalpically driven with and . The chymosin transfer process is enthalpy-entropy compensate with the partition thermodynamic potential values, between . It was also observed that the enzyme partition process depend of tie line, the cation/anion nature, hydrophobic/hydrophilic balance and macromolecule molar mass.
Palavras-chave: Sistemas aquosos bifásicos
Separação (Tecnologia)
Extração (Química)
Purificação
Enzimas
Proteínas
Quimosina
CNPq: Fisico-Química
Editor: Universidade Federal de Viçosa
Citação: CHAMORRO RENGIFO, Andrés Felipe. Determinação das forças motrizes de formação e partição em sistemas aquosos bifásicos macromolécula + sal. 2015. 89 f. Dissertação (Mestrado em Agroquímica) - Universidade Federal de Viçosa, Viçosa. 2015.
Tipo de Acesso: Acesso Aberto
URI: http://www.locus.ufv.br/handle/123456789/7630
Data do documento: 20-Jul-2015
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